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<!DOCTYPE html>

<title>Genetischer Code</title>

</head>

<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">Genetischer Code</span></h1>

</header>

</div>

<p>Als <b>genetischer Code</b> wird die Weise bezeichnet, mit der die <a href="Nukleotidsequenz" title="Nukleotidsequenz">Nukleotidsequenz</a> eines <a href="RNA" class="mw-redirect" title="RNA">RNA</a>-Einzelstrangs in die <a href="Aminos%C3%A4urensequenz" class="mw-redirect" title="Aminosäurensequenz">Aminosäurensequenz</a> der <a href="Polypeptidkette" class="mw-redirect" title="Polypeptidkette">Polypeptidkette</a> eines <a href="Protein" title="Protein">Proteins</a> <a href="Translation_(Biologie)" title="Translation (Biologie)">übersetzt</a> wird. In der Zelle geschieht dies, nachdem zuvor die in der Abfolge von <a href="Basenpaar" title="Basenpaar">Basenpaaren</a> des <a href="DNA" class="mw-redirect" title="DNA">DNA</a>-Doppelstrangs niedergelegte <a href="Erbinformation" class="mw-redirect" title="Erbinformation">Erbinformation</a> in die Sequenz des RNA-Einzelstrangs (Boten- oder <a href="MRNA" title="MRNA">Messenger-Ribonukleinsäure</a>, mRNA) <a href="Transkription_(Biologie)" title="Transkription (Biologie)">umgeschrieben</a> wurde.

</p><p>Dieser genetische <a href="Code" title="Code">Code</a> ist bei allen bekannten Arten von Lebewesen in den Grundzügen gleich. Er ordnet einem <a href="Basentriplett" title="Basentriplett">Triplett</a> von drei aufeinanderfolgenden <a href="Nukleobasen" class="mw-redirect" title="Nukleobasen">Nukleobasen</a> der <a href="Nukleins%C3%A4ure" class="mw-redirect" title="Nukleinsäure">Nukleinsäuren</a> – dem sogenannten <a href="#Codon">Codon</a> – jeweils eine bestimmte proteinogene <a href="Aminos%C3%A4ure" class="mw-redirect" title="Aminosäure">Aminosäure</a> zu. Die Übersetzung, <a href="Translation_(Biologie)" title="Translation (Biologie)">Translation</a> genannt, findet an den <a href="Ribosom" title="Ribosom">Ribosomen</a> im <a href="Cytosol" title="Cytosol">Zytosol</a> einer <a href="Zelle_(Biologie)" title="Zelle (Biologie)">Zelle</a> statt. Sie bilden nach Vorgabe der Sequenz von Nukleotiden einer mRNA die Sequenz von Aminosäuren eines <a href="Peptid" title="Peptid">Peptids</a>, indem jedem Codon über das Anticodon einer <a href="TRNA" title="TRNA">Transfer-Ribonukleinsäure</a> (tRNA) eine bestimmte Aminosäure zugewiesen und diese mit der vorherigen verbunden wird. Auf diese Weise wird eine bestimmte vorgegebene Information in die Form einer Peptidkette überführt, die sich dann zur besonderen Form eines Proteins <a href="Proteinfaltung" title="Proteinfaltung">faltet</a>.

</p><p>Je komplexer Lebewesen jedoch sind, desto höher scheint der Anteil genetischer Information zu sein, der nicht in Proteine übersetzt wird. Ein beträchtlicher Teil an <a href="Nichtcodierende_Desoxyribonukleins%C3%A4ure" title="Nichtcodierende Desoxyribonukleinsäure">nicht-codierender DNA</a> wird zwar in RNAs <a href="Transkription_(Biologie)" title="Transkription (Biologie)">transkribiert</a>, aber nicht per Translation in eine Peptidkette übersetzt. Zu diesen nicht für Protein codierenden <a href="Nichtcodierende_Ribonukleins%C3%A4ure" title="Nichtcodierende Ribonukleinsäure">RNA-Spezies</a> des <a href="Transkriptom" title="Transkriptom">Transkriptoms</a> gehören neben den für die Translation erforderlichen tRNAs und ribosomalen RNAs (<a href="RRNA" class="mw-redirect" title="RRNA">rRNA</a>) eine Reihe weiterer, meist kleiner RNA-Formen. Diese dienen in vielfältiger Weise der Regulation verschiedener zellulärer Prozesse – so der Transkription selbst, wie auch der möglichen Translation, außerdem einer eventuellen <a href="DNA-Reparatur" title="DNA-Reparatur">DNA-Reparatur</a>, und darüber hinaus besonderen <a href="Epigenetische_Vererbung" class="mw-redirect" title="Epigenetische Vererbung">epigenetischen</a> Markierungen von DNA-Abschnitten sowie u. a. verschiedenen Funktionen des <a href="Immunsystem" title="Immunsystem">Immunsystems</a>.

</p>

<p>Die Transfer-Ribonukleinsäuren, tRNAs, enthalten an prominenter Stelle einer <a href="TRNA#Struktur" title="TRNA">Schleife</a> des kleeblattähnlichen Moleküls ein kennzeichnendes Nukleotid-Triplett, das sie voneinander unterscheidet. Es besteht jeweils aus drei Nukleotiden, die den Nukleotiden eines bestimmten Codons entsprechen, indem sie <a href="Komplementarit%C3%A4t" title="Komplementarität">komplementär</a> zu diesen sind und so ein dreigliedriges <a href="Anticodon" title="Anticodon">Anticodon</a> bilden. Codon und Anticodon passen <a href="Basenpaarung" class="mw-redirect" title="Basenpaarung">basenpaarend</a> zueinander und ihnen ist die gleiche spezifische Aminosäure zugeordnet. Eine tRNA wird jeweils mit derjenigen Aminosäure beladen, für die das zu ihrem Anticodon passende Codon steht. Auf diese Weise, durch die spezifische Bindung einer Aminosäure an eine tRNA mit einem bestimmten Anticodon, wird also das Zeichen für eine bestimmte Aminosäure, das Codon, in die genetisch codierte Aminosäure übersetzt.

</p><p>Streng genommen ist der genetische Code also schon in der Struktur der verschiedenen tRNA-Arten enthalten: Denn ein jedes tRNA-Molekül enthält eine derart strukturierte Aminosäure-Bindungsstelle, dass daran nur jene Aminosäure gebunden wird, die seinem Anticodon nach dem genetischen Code entspricht. Nach Bindung an ihre tRNA steht eine Aminosäure für die <a href="Proteinbiosynthese" title="Proteinbiosynthese">Biosynthese von Proteinen</a> am Ribosom zur Verfügung, sodass sie als nächstes Glied der <a href="Polypeptid" class="mw-redirect" title="Polypeptid">Polypeptidkette</a> angefügt werden kann – falls das Anticodon der tRNA zu einem Codon in der vorgegebenen Nukleotidsequenz der mRNA passt.

</p>

<p>Als Voraussetzung für diese Proteinsynthese muss der DNA-Abschnitt eines <a href="Gen" title="Gen">Gens</a> zunächst in eine Ribonukleinsäure (RNA) umgeschrieben werden (<a href="Transkription_(Biologie)" title="Transkription (Biologie)">Transkription</a>). Dabei können in <a href="Eukaryot" class="mw-redirect" title="Eukaryot">eukaryoten</a> Zellen bestimmte Teile dieser <a href="HnRNA" class="mw-redirect" title="HnRNA">hnRNA</a> gezielt entfernt (<a href="Splicing" class="mw-redirect" title="Splicing">Spleißen</a>) oder danach verändert werden (<a href="RNA-Editing" title="RNA-Editing">RNA-Editing</a>); anschließend wird diese vorläufige <a href="Pr%C3%A4-mRNA" title="Prä-mRNA">prä-mRNA</a> weiter <a href="RNA-Prozessierung" class="mw-redirect" title="RNA-Prozessierung">prozessiert</a> zur definitiven <a href="MRNA" title="MRNA">mRNA</a>, die schließlich aus dem Zellkern exportiert wird. Denn erst an den Ribosomen, die frei im Zytosol vorliegen können oder an das <a href="Endoplasmatisches_Reticulum" class="mw-redirect" title="Endoplasmatisches Reticulum">endoplasmatische Reticulum</a> gebunden sind, werden anhand der mRNA-Vorlage dann die Aminosäuren der zu den Codons passenden <a href="TRNA" title="TRNA">tRNAs</a> miteinander zu einem Polypeptid verknüpft.

</p><p>Dieser Vorgang, mit dem die Information eines Gens in der Form eines Proteins ausgedrückt wird (<a href="Genexpression" title="Genexpression">Genexpression</a>), ergibt sich somit aus einer Folge von Schritten. Hierbei werden die Hauptprozesse unterschieden als (1) Transkription – ein Abschnitt der DNA des <a href="Genom" title="Genom">Genoms</a> wird durch RNA-<a href="Polymerase" class="mw-redirect" title="Polymerase">Polymerase</a> in RNA umgeschrieben – und (2) <a href="Posttranskriptionale_Modifikation" title="Posttranskriptionale Modifikation">posttranskriptionale Modifikation</a> – eine RNA des Transkriptoms wird verändert – sowie (3) Translation – eine mRNA wird am Ribosom in ein Polypeptid übersetzt. Daran kann sich (4) noch eine <a href="Posttranslationale_Modifikation" title="Posttranslationale Modifikation">posttranslationale Modifikation</a> anschließen – ein Polypeptid des <a href="Proteom" title="Proteom">Proteoms</a> wird verändert. Im Ablauf dieser Prozesse bis hin zur Bereitstellung eines funktionstragenden Proteins ist die Translation also der Schritt, in dem die genetische Information der <a href="Basentriplett" title="Basentriplett">Basentriplett</a>-Abfolge in eine Aminosäure-Abfolge umgesetzt wird.

</p><p>Die eigentliche Anwendung des genetischen Codes, nämlich die Übersetzung einer Nukleotidsequenz in eine Aminosäure anhand des Codons beziehungsweise des Anticodons, findet schon bei der Bindung einer Aminosäure an ihre tRNA durch die jeweilige <a href="Aminoacyl-tRNA-Synthetase" title="Aminoacyl-tRNA-Synthetase">Aminoacyl-tRNA-Synthetase</a> statt, also bei der Vorbereitung der Aminosäuren für ihren möglichen Zusammenbau in einem Protein. Einige wenige Basentripletts codieren nicht für eine Aminosäure. Insofern sie in diesem Sinn keine Bedeutung tragen, werden sie auch <a href="Nonsenscodon" class="mw-redirect" title="Nonsenscodon">Nonsens-Codons</a> genannt; diese führen bei der Translation zu einem <a href="Translation_(Biologie)#Termination" title="Translation (Biologie)">Stop</a>, der die Proteinsynthese beendet, und heißen daher auch <a href="Stopcodon" title="Stopcodon">Stopcodons</a>.

</p><p>Alle <a href="Lebewesen" title="Lebewesen">Lebewesen</a> benutzen in Grundzügen denselben genetischen Code. Die wohl am häufigsten gebrauchte Version ist in den folgenden <a href="Tabelle" title="Tabelle">Tabellen</a> angegeben. Sie zeigen für diesen Standard-Code, welche Aminosäuren von einem der 4<sup>3</sup> = 64 möglichen Codons gemeinhin <i>codiert</i> werden, bzw. welches Codon in eine der 20 <a href="Kanonische_Aminos%C3%A4uren" class="mw-redirect" title="Kanonische Aminosäuren">kanonischen Aminosäuren</a> übersetzt wird. So steht zum Beispiel das Codon <code>GAU</code> für die Aminosäure Asparaginsäure (Asp), und Cystein (Cys) wird von den Codons <code>UGU</code> und <code>UGC</code> codiert. Die in der Tabelle angegebenen Basen sind <a href="Adenin" title="Adenin">Adenin</a> (A), <a href="Guanin" title="Guanin">Guanin</a> (G), <a href="Cytosin" title="Cytosin">Cytosin</a> (C) und <a href="Uracil" title="Uracil">Uracil</a> (U) der <a href="Ribonukleotide" title="Ribonukleotide">Ribonukleotide</a> der mRNA; in den <a href="Nukleotide" title="Nukleotide">Nukleotiden</a> der DNA tritt dagegen <a href="Thymin" title="Thymin">Thymin</a> (T) anstelle von Uracil auf. Bei der Transkription eines DNA-Abschnitts dient einer RNA-Polymerase der <a href="Codogener_Strang" title="Codogener Strang">codogene Strang</a> als Matrize für das Transkript: die DNA-<a href="Basensequenz" class="mw-redirect" title="Basensequenz">Basensequenz</a> wird basenpaarend in die komplementäre RNA-Basensequenz umgeschrieben beim Aufbau eines RNA-Strangs. Damit wird auf die in DNA vererbbar abgelegte genetische Information zugegriffen, die dann in mRNA für die <a href="Proteinbiosynthese" title="Proteinbiosynthese">Proteinbiosynthese</a> zur Verfügung steht.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Geschichte_der_Entdeckung">Geschichte der Entdeckung</h2></div>

<p>Der erste Vergleich von großen, aus zahlreichen Bausteinen bestehenden Erbmolekülen mit einer Schrift stammt von <a href="Friedrich_Miescher" title="Friedrich Miescher">Friedrich Miescher</a>, dem Entdecker der <a href="Nukleins%C3%A4uren" title="Nukleinsäuren">Nukleinsäuren</a>, wie aus den erst posthum 1897 veröffentlichten Briefen an den Mediziner <a href="Wilhelm_His_(Mediziner%2C_1831)" title="Wilhelm His (Mediziner, 1831)">Wilhelm His</a>, seinen Onkel, hervorgeht. Es sei völlig überflüssig, aus Eizelle und Spermazelle „eine Vorratskammer zahlloser chemischer Stoffe zu machen, deren jeder Träger einer besonderen erblichen Eigenschaft sein soll,“ schrieb er 1892.<sup id="cite_ref-:0_1-0" class="reference"><a href="#cite_note-:0-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Weder das Protoplasma noch der Kern der Zelle bestünden aus zahllosen chemischen Stoffen, sondern vielmehr aus „ganz wenigen chemischen Individuen, von allerdings vielleicht sehr kompliziertem chemischen Bau.“<sup id="cite_ref-:0_1-1" class="reference"><a href="#cite_note-:0-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Der Schlüssel zu Vererbung und zur Sexualität liegt nach diesen Überlegungen Mieschers in der Stereochemie von Großmolekülen. Die Größe und Kompliziertheit der beteiligten chemischen Bauformen erlaube eine kolossale Menge von Stereoisomerien, sodass „aller Reichtum und alle Mannigfaltigkeit erblicher Übertragungen ebenso gut darin ihren Ausdruck finden können, als die Worte und Begriffe aller Sprachen in den 24–30 Buchstaben des Alphabets.“<sup id="cite_ref-:0_1-2" class="reference"><a href="#cite_note-:0-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p><a href="Albrecht_Kossel" title="Albrecht Kossel">Albrecht Kossel</a>, der Mieschers Arbeiten an Nukleinsäuren fortgeführt und bereits 1891 als deren Spaltprodukte die <a href="Nukleinbasen" title="Nukleinbasen">Nukleinbasen</a> entdeckt hatte, vertiefte diesen heuristischen Schriftvergleich der Erbinformation in seiner <a href="Harvey_Lecture" title="Harvey Lecture">Harvey Lecture</a> „The chemical composition of the cell“ von 1911.<sup id="cite_ref-2" class="reference"><a href="#cite_note-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Diesen Vergleich griff <a href="Max_Planck" title="Max Planck">Max Planck</a> in seinem Vortrag <i>Positivismus und reale Außenwelt</i> (1930) auf und später <a href="Erwin_Schr%C3%B6dinger" title="Erwin Schrödinger">Erwin Schrödinger</a> im Dubliner Exil in Vorträgen und der wirkmächtigen Schrift <i>What is Life?</i> (1944) für die Frage, wie genetische Information in Molekülen gespeichert und weitergegeben werden kann. Der Philosoph <a href="Hans_Blumenberg" title="Hans Blumenberg">Hans Blumenberg</a> weist in seinem Werk <i>Die Lesbarkeit der Welt</i> (1986) in der Episode <i>Der genetische Code und seine Leser</i> darauf hin, dass die späten wichtigen Äußerungen des bereits schwer erkrankten Friedrich Miescher in der Biologie kaum rezipiert sind.<sup id="cite_ref-3" class="reference"><a href="#cite_note-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>All diese Spekulationen erhielten allerdings erst eine feste Basis, als die Molekularbiologie weiter fortschritt. In den 1940er Jahren gelang <a href="Oswald_Avery" title="Oswald Avery">Oswald Avery</a> der Nachweis, dass die <a href="Desoxyribonukleins%C3%A4ure" title="Desoxyribonukleinsäure">DNA</a> Träger der Erbinformation ist. 1953 klärten <a href="James_Watson" title="James Watson">James Watson</a> und <a href="Francis_Crick" title="Francis Crick">Francis Crick</a> deren Struktur und wiesen auf einen möglichen Mechanismus der <a href="Replikation" title="Replikation">Vervielfältigung</a> hin. <a href="George_Gamow" title="George Gamow">George Gamow</a> gab Francis Crick den ersten Anstoß zur Aufklärung des genetischen Codes, als er ihm in einem Brief mitteilte, dass für die Kodierung von 20 Aminosäuren mindestens Dreier-Kombinationen (Tripletts) der vier Basen der DNS nötig sind (da mit Zweierkombinationen nur <span class="mwe-math-element mwe-math-element-inline"><span class="mwe-math-mathml-inline mwe-math-mathml-a11y" style="display: none;"><math xmlns="http://www.w3.org/1998/Math/MathML" alttext="{\displaystyle 4^{2}=16}">

<msup>

</mrow>

</msup>

</mstyle>

</mrow>

<annotation encoding="application/x-tex">{\displaystyle 4^{2}=16}</annotation>

</semantics>

</math></span><img src="./_assets_/eb734a37dd21ce173a46342d1cc64c92/891f0a31ba5eed6c31d8879cd3aa3aa66ecd2ea4.svg" class="mwe-math-fallback-image-inline mw-invert skin-invert" aria-hidden="true" style="vertical-align: -0.338ex; width:7.64ex; height:2.676ex;" alt="{\displaystyle 4^{2}=16}" loading="lazy"></span> Aminosäuren kodierbar sind).<sup id="cite_ref-4" class="reference"><a href="#cite_note-4"><span class="cite-bracket">[</span>4<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Gamow veröffentlichte dies auch in einem Brief an Nature 1954<sup id="cite_ref-5" class="reference"><a href="#cite_note-5"><span class="cite-bracket">[</span>5<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> und in den Mitteilungen der dänischen Akademie der Wissenschaften.<sup id="cite_ref-6" class="reference"><a href="#cite_note-6"><span class="cite-bracket">[</span>6<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>In der ersten Hälfte der 1960er Jahre herrschte unter Biochemikern eine gewisse Konkurrenz um das Verständnis des genetischen Codes. Die grundlegende Idee, dass die Aminosäuren durch <a href="Basentriplett" title="Basentriplett">Basentripletts</a> kodiert werden, konnte 1961 eine Gruppe um Francis Crick und <a href="Sydney_Brenner" title="Sydney Brenner">Sydney Brenner</a> bestätigen.<sup id="cite_ref-7" class="reference"><a href="#cite_note-7"><span class="cite-bracket">[</span>7<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Den ersten Schritt zur Aufklärung der Triplett-Codewörter für bestimmte Aminosäuren machte <a href="Marshall_Nirenberg" class="mw-redirect" title="Marshall Nirenberg">Marshall Nirenbergs</a> Labor an den <a href="National_Institutes_of_Health" title="National Institutes of Health">National Institutes of Health</a> in Bethesda. Am 27. Mai 1961 in der Zeit von 3 Uhr bis 8 Uhr morgens<sup id="cite_ref-8" class="reference"><a href="#cite_note-8"><span class="cite-bracket">[</span>8<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> gelang dem deutschen Biochemiker <a href="Heinrich_Matthaei" title="Heinrich Matthaei">Heinrich Matthaei</a>, damals Post-Doktorand, im Rahmen des <a href="Poly-U-Experiment" title="Poly-U-Experiment">Poly-U-Experiments</a> von Nirenberg und Matthaei der entscheidende Durchbruch: die Entschlüsselung des Codons <code>UUU</code> für die Aminosäure <a href="Phenylalanin" title="Phenylalanin">Phenylalanin</a>. Nirenberg trug darüber im August 1961 auf dem Internationalen Biochemie-Kongress in Moskau vor, ohne zunächst viel Aufsehen zu erregen, da er kaum bekannt war. Erst die von Crick angeregte Wiederholung des Vortrags auf dem Kongress elektrisierte das Publikum; das Experiment zählt zu den bedeutendsten in der Genetik des 20. Jahrhunderts. Um die Entschlüsselung der übrigen Codons entbrannte danach ein Wettkampf, insbesondere zwischen den Gruppen um Nirenberg und um <a href="Severo_Ochoa" title="Severo Ochoa">Severo Ochoa</a>. 1966 waren alle 64 Basentripletts untersucht und für nahezu alle Codons entsprechende Aminosäuren herausgefunden. Dabei erwies sich, dass einige besondere Codons, denen keine Aminosäure zugeordnet werden konnte, zwar in diesem Sinn keine Bedeutung tragen (Nonsense-Codon), aber eine wichtige Funktion erfüllen, indem sie ein Stopsignal darstellen (<a href="Stopcodon" title="Stopcodon">Stopcodon</a>).

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Codon">Codon</h2></div>

<p>Genetische Information für den Aufbau von <a href="Protein" title="Protein">Proteinen</a> ist in bestimmten Abschnitten der <a href="Basensequenz" class="mw-redirect" title="Basensequenz">Basensequenz</a> von Nukleinsäuren enthalten. Von <a href="Desoxyribonukleins%C3%A4ure" title="Desoxyribonukleinsäure">DNA</a> in <a href="Ribonukleins%C3%A4ure" title="Ribonukleinsäure">RNA</a> umgeschrieben (<a href="Transkription_(Biologie)" title="Transkription (Biologie)">transkribiert</a>), wird sie für die <a href="Proteinbiosynthese" title="Proteinbiosynthese">Biosynthese</a> von Proteinen verfügbar. Die im offenen <a href="Offener_Leserahmen" title="Offener Leserahmen">Leserahmen</a> vorliegende Basensequenz wird am Ribosom abgelesen und nach dem genetischen Code übersetzt (<a href="Translation_(Biologie)" title="Translation (Biologie)">translatiert</a>) in die <a href="Aminos%C3%A4urensequenz" class="mw-redirect" title="Aminosäurensequenz">Aminosäurensequenz</a> der synthetisierten Peptidkette, die <a href="Prim%C3%A4rstruktur" title="Primärstruktur">Primärstruktur</a> eines Proteins. Dabei wird die Basenfolge schrittweise in Dreiergruppen zerlegt gelesen und jedem dieser Tripletts je eine dazu passende <a href="TRNA" title="TRNA">tRNA</a> zugeordnet, beladen mit einer bestimmten Aminosäure. Die Aminosäure wird jeweils durch <a href="Peptidbindung" title="Peptidbindung">Peptidbindung</a> an die vorherige gebunden. Auf diese Weise codiert der Sequenzabschnitt für Protein.

</p><p>Als <b>Codon</b> bezeichnet man das <a href="Variation_(Kombinatorik)#Variation_mit_Wiederholung" title="Variation (Kombinatorik)">Variationsmuster</a> einer <a href="Nukleotidsequenz" title="Nukleotidsequenz">Abfolge</a> von drei <a href="Nukleobasen" class="mw-redirect" title="Nukleobasen">Nukleobasen</a> der <a href="MRNA" title="MRNA">mRNA</a>, eines <a href="Basentriplett" title="Basentriplett">Basentripletts</a>, das für eine <a href="Aminos%C3%A4ure" class="mw-redirect" title="Aminosäure">Aminosäure</a> codieren kann. Insgesamt existieren 4<sup>3</sup> = 64 mögliche Codons, davon codieren 61 für die insgesamt 20 <a href="Kanonische_Aminos%C3%A4uren" class="mw-redirect" title="Kanonische Aminosäuren">kanonischen</a> der <a href="Proteinogen" class="mw-redirect" title="Proteinogen">proteinogenen</a> Aminosäuren; die restlichen drei sind sogenannte <a href="Stopcodon" title="Stopcodon">Stopcodons</a> zur <a href="Translation_(Biologie)#Termination_bei_Prokaryoten" title="Translation (Biologie)">Termination</a> der Translation. Diese können unter bestimmten Umständen genutzt werden, zwei weitere <a href="Nichtkanonische_Aminos%C3%A4ure" class="mw-redirect" title="Nichtkanonische Aminosäure">nicht-kanonische</a> Aminosäuren zu codieren. Damit gibt es für fast alle der Aminosäuren mehrere verschiedene Codierungen, jeweils meist recht ähnliche. Die Codierung als Triplett ist jedoch insofern notwendig, als bei einer Duplett-Codierung nur 4<sup>2</sup> = 16 mögliche Codons entstehen würden, womit schon für die zwanzig kanonischen oder Standard-Aminosäuren nicht genügend Möglichkeiten gegeben wären.

</p><p><span id="Standard-Codon-Tabelle"></span>

</p>

<caption>Standard-Codon-Tabelle für alle 64 möglichen Basen-Tripletts

</caption>

</td>

<th colspan="4">2. Base

</th></tr>

<tr>

<th>U

</th>

<th>C

</th>

<th>A

</th>

<th>G

</th></tr>

<tr>

<th rowspan="4">1. Base

</th>

<th>U

</th>

<td>

<table>

<td style="background:#FFFF40"><a href="Phenylalanin" title="Phenylalanin">Phenylalanin</a> (Phe)

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#FFFF40"><a href="Phenylalanin" title="Phenylalanin">Phenylalanin</a> (Phe)

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#FFFF40"><a href="Leucin" title="Leucin">Leucin</a> (Leu)

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#FFFF40"><a href="Leucin" title="Leucin">Leucin</a> (Leu)

</td></tr></tbody></table>

</td>

<td>

<table>

<td style="background:#B9FFC5"><a href="Serin" title="Serin">Serin</a> (Ser)

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#B9FFC5"><a href="Serin" title="Serin">Serin</a> (Ser)

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#B9FFC5"><a href="Serin" title="Serin">Serin</a> (Ser)

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#B9FFC5"><a href="Serin" title="Serin">Serin</a> (Ser)

</td></tr></tbody></table>

</td>

<td>

<table>

<td style="background:#B9FFC5"><a href="Tyrosin" title="Tyrosin">Tyrosin</a> (Tyr)

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#B9FFC5"><a href="Tyrosin" title="Tyrosin">Tyrosin</a> (Tyr)

</td></tr>

<tr>

</td></tr>

<tr>

</td></tr></tbody></table>

</td>

<td>

<table>

<td style="background:#B9FFC5"><a href="Cystein" title="Cystein">Cystein</a> (Cys)

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#B9FFC5"><a href="Cystein" title="Cystein">Cystein</a> (Cys)

</td></tr>

<tr>

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#FFFF40"><a href="Tryptophan" title="Tryptophan">Tryptophan</a> (Trp)

</td></tr></tbody></table>

</td></tr>

<tr>

<th>C

</th>

<td>

<table>

<td style="background:#FFFF40"><a href="Leucin" title="Leucin">Leucin</a> (Leu)

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#FFFF40"><a href="Leucin" title="Leucin">Leucin</a> (Leu)

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#FFFF40"><a href="Leucin" title="Leucin">Leucin</a> (Leu)

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#FFFF40"><a href="Leucin" title="Leucin">Leucin</a> (Leu)

</td></tr></tbody></table>

</td>

<td>

<table>

<td style="background:#FFFF40"><a href="Prolin" title="Prolin">Prolin</a> (Pro)

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#FFFF40"><a href="Prolin" title="Prolin">Prolin</a> (Pro)

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#FFFF40"><a href="Prolin" title="Prolin">Prolin</a> (Pro)

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#FFFF40"><a href="Prolin" title="Prolin">Prolin</a> (Pro)

</td></tr></tbody></table>

</td>

<td>

<table>

<td style="background:#B0E2FF"><a href="Histidin" title="Histidin">Histidin</a> (His)

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#B0E2FF"><a href="Histidin" title="Histidin">Histidin</a> (His)

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#B9FFC5"><a href="Glutamin" title="Glutamin">Glutamin</a> (Gln)

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#B9FFC5"><a href="Glutamin" title="Glutamin">Glutamin</a> (Gln)

</td></tr></tbody></table>

</td>

<td>

<table>

<td style="background:#B0E2FF"><a href="Arginin" title="Arginin">Arginin</a> (Arg)

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#B0E2FF"><a href="Arginin" title="Arginin">Arginin</a> (Arg)

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#B0E2FF"><a href="Arginin" title="Arginin">Arginin</a> (Arg)

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#B0E2FF"><a href="Arginin" title="Arginin">Arginin</a> (Arg)

</td></tr></tbody></table>

</td></tr>

<tr>

<th>A

</th>

<td>

<table>

<td style="background:#FFFF40"><a href="Isoleucin" title="Isoleucin">Isoleucin</a> (Ile)

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#FFFF40"><a href="Isoleucin" title="Isoleucin">Isoleucin</a> (Ile)

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#FFFF40"><a href="Isoleucin" title="Isoleucin">Isoleucin</a> (Ile)

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#FFFF40"><a href="Methionin" title="Methionin">Methionin</a> (Met)<sup>*</sup>

</td></tr></tbody></table>

</td>

<td>

<table>

<td style="background:#B9FFC5"><a href="Threonin" title="Threonin">Threonin</a> (Thr)

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#B9FFC5"><a href="Threonin" title="Threonin">Threonin</a> (Thr)

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#B9FFC5"><a href="Threonin" title="Threonin">Threonin</a> (Thr)

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#B9FFC5"><a href="Threonin" title="Threonin">Threonin</a> (Thr)

</td></tr></tbody></table>

</td>

<td>

<table>

<td style="background:#B9FFC5"><a href="Asparagin" title="Asparagin">Asparagin</a> (Asn)

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#B9FFC5"><a href="Asparagin" title="Asparagin">Asparagin</a> (Asn)

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#B0E2FF"><a href="Lysin" title="Lysin">Lysin</a> (Lys)

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#B0E2FF"><a href="Lysin" title="Lysin">Lysin</a> (Lys)

</td></tr></tbody></table>

</td>

<td>

<table>

<td style="background:#B9FFC5"><a href="Serin" title="Serin">Serin</a> (Ser)

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#B9FFC5"><a href="Serin" title="Serin">Serin</a> (Ser)

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#B0E2FF"><a href="Arginin" title="Arginin">Arginin</a> (Arg)

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#B0E2FF"><a href="Arginin" title="Arginin">Arginin</a> (Arg)

</td></tr></tbody></table>

</td></tr>

<tr>

<th>G

</th>

<td>

<table>

<td style="background:#FFFF40"><a href="Valin" title="Valin">Valin</a> (Val)

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#FFFF40"><a href="Valin" title="Valin">Valin</a> (Val)

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#FFFF40"><a href="Valin" title="Valin">Valin</a> (Val)

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#FFFF40"><a href="Valin" title="Valin">Valin</a> (Val)

</td></tr></tbody></table>

</td>

<td>

<table>

<td style="background:#FFFF40"><a href="Alanin" title="Alanin">Alanin</a> (Ala)

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#FFFF40"><a href="Alanin" title="Alanin">Alanin</a> (Ala)

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#FFFF40"><a href="Alanin" title="Alanin">Alanin</a> (Ala)

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#FFFF40"><a href="Alanin" title="Alanin">Alanin</a> (Ala)

</td></tr></tbody></table>

</td>

<td>

<table>

<td style="background:#FFCBCB"><a href="Asparagins%C3%A4ure" title="Asparaginsäure">Asparaginsäure</a> (Asp)

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#FFCBCB"><a href="Asparagins%C3%A4ure" title="Asparaginsäure">Asparaginsäure</a> (Asp)

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#FFCBCB"><a href="Glutamins%C3%A4ure" title="Glutaminsäure">Glutaminsäure</a> (Glu)

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#FFCBCB"><a href="Glutamins%C3%A4ure" title="Glutaminsäure">Glutaminsäure</a> (Glu)

</td></tr></tbody></table>

</td>

<td>

<table>

<td style="background:#FFFF40"><a href="Glycin" title="Glycin">Glycin</a> (Gly)

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#FFFF40"><a href="Glycin" title="Glycin">Glycin</a> (Gly)

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#FFFF40"><a href="Glycin" title="Glycin">Glycin</a> (Gly)

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#FFFF40"><a href="Glycin" title="Glycin">Glycin</a> (Gly)

</td></tr></tbody></table>

</td></tr>

<dl><dt>Farbgebung der Aminosäuren</dt></dl>

<li class="vorlage-farblegende" style="list-style-type: none; list-style-image: none; margin: 0;"><span style="border-left: 1.2em solid; border-left-color: #FFFF40; margin-right: 0.4em; box-shadow: 0 0 0 .1em #ffffff" title="Farbe #FFFF40"></span> <a href="Hydrophobie" title="Hydrophobie">hydrophob</a> (<a href="Polarit%C3%A4t_(Chemie)#Unpolare_Stoffe" title="Polarität (Chemie)">unpolar</a>)</li>

<li class="vorlage-farblegende" style="list-style-type: none; list-style-image: none; margin: 0;"><span style="border-left: 1.2em solid; border-left-color: #B9FFC5; margin-right: 0.4em; box-shadow: 0 0 0 .1em #ffffff" title="Farbe #B9FFC5"></span> <a href="Hydrophilie" title="Hydrophilie">hydrophil</a> neutral (<a href="Polarit%C3%A4t_(Chemie)" title="Polarität (Chemie)">polar</a>)</li>

<li class="vorlage-farblegende" style="list-style-type: none; list-style-image: none; margin: 0;"><span style="border-left: 1.2em solid; border-left-color: #B0E2FF; margin-right: 0.4em; box-shadow: 0 0 0 .1em #ffffff" title="Farbe #B0E2FF"></span> hydrophil und positiv geladen (<a href="Basen_(Chemie)" title="Basen (Chemie)">basisch</a>)</li>

<li class="vorlage-farblegende" style="list-style-type: none; list-style-image: none; margin: 0;"><span style="border-left: 1.2em solid; border-left-color: #FFCBCB; margin-right: 0.4em; box-shadow: 0 0 0 .1em #ffffff" title="Farbe #FFCBCB"></span> hydrophil und negativ geladen (<a href="S%C3%A4uren" title="Säuren">sauer</a>)</li>

</td>

<p><sup>*</sup> Das Triplett des Codons<code>AUG</code>für Methionin dient daneben auch als Startsignal der Translation. Eines der ersten AUG-Tripletts auf der mRNA wird zum ersten Codon, das <a href="Decodierung" class="mw-redirect" title="Decodierung">decodiert</a> wird. Welches AUG als <a href="Startcodon" title="Startcodon">Startcodon</a> für die <a href="TRNA#Initiator-tRNAs" title="TRNA">tRNA<sub>i</sub><sup>Met</sup></a> verwendet werden soll, erkennt das <a href="Ribosom" title="Ribosom">Ribosom</a> an Signalen der benachbarten mRNA-Sequenz.<br>

Das Triplett des <a href="Stopcodon" title="Stopcodon">Stopcodons</a><code>UGA</code>dient daneben z. B. beim Menschen unter bestimmten Bedingungen auch als Codon für die (21. proteinogene) Aminosäure <a href="Selenocystein" title="Selenocystein">Selenocystein</a>.

</p>

</td></tr></tbody></table>

<p>Die angegebenen Codons gelten für die <a href="Nukleotidsequenz" title="Nukleotidsequenz">Nukleotidsequenz</a> einer <a href="MRNA" title="MRNA">mRNA</a>. Sie wird in 5′→3′ Richtung am <a href="Ribosom" title="Ribosom">Ribosom</a> abgelesen und übersetzt in die <a href="Aminos%C3%A4urensequenz" class="mw-redirect" title="Aminosäurensequenz">Aminosäurensequenz</a> eines <a href="Polypeptid" class="mw-redirect" title="Polypeptid">Polypeptids</a>.

</p><p><span id="Umgekehrte_Codon-Tabelle"></span>

</p>

<caption>Umgekehrte Codon-Tabelle

</caption>

<th class="unsortable">Codon

</th></tr>

<tr>

<td style="text-align:center;"><i><a href="Startcodon" title="Startcodon">Start</a></i></td>

<td>AUG

</td></tr>

<tr>

<td>AUG

</td></tr>

<tr>

<td>UGG

</td></tr>

<tr>

<td>(UGA)

</td></tr>

<tr>

<td>(UAG)

</td></tr>

<tr>

<td>UAU UAC

</td></tr>

<tr>

<td>UUU UUC

</td></tr>

<tr>

<td>UGU UGC

</td></tr>

<tr>

<td>AAU AAC

</td></tr>

<tr>

<td>GAU GAC

</td></tr>

<tr>

<td>CAA CAG

</td></tr>

<tr>

<td>GAA GAG

</td></tr>

<tr>

<td>CAU CAC

</td></tr>

<tr>

<td>AAA AAG

</td></tr>

<tr>

<td>AUU AUC AUA

</td></tr>

<tr>

<td>GGU GGC GGA GGG

</td></tr>

<tr>

<td>GCU GCC GCA GCG

</td></tr>

<tr>

<td>GUU GUC GUA GUG

</td></tr>

<tr>

<td>ACU ACC ACA ACG

</td></tr>

<tr>

<td>CCU CCC CCA CCG

</td></tr>

<tr>

<td>CUU CUC CUA CUG UUA UUG

</td></tr>

<tr>

<td>UCU UCC UCA UCG AGU AGC

</td></tr>

<tr>

<td>CGU CGC CGA CGG AGA AGG

</td></tr>

<td>UAA UAG UGA

</td></tr></tbody></table>

<p>Die <a href="Translation_(Biologie)" title="Translation (Biologie)">Translation</a> beginnt mit einem <a href="Startcodon" title="Startcodon">Start-Codon</a>. Doch sind daneben bestimmte Initiationssequenzen und <a href="Initiationsfaktoren" title="Initiationsfaktoren">-faktoren</a> nötig, um die Bindung der mRNA an ein Ribosom herbeizuführen und den Prozess zu starten. Dazu gehört auch eine spezielle <a href="TRNA#Initiator_tRNAs" title="TRNA">Initiator-tRNA</a>, welche die erste Aminosäure trägt. Das wichtigste Start-Codon ist <code>AUG</code>, das für <a href="Methionin" title="Methionin">Methionin</a> codiert. Auch können <code>ACG</code> und <code>CUG</code> – sowie <code>GUG</code> und <code>UUG</code> in <a href="Prokaryoten" title="Prokaryoten">prokaryoten</a> Zellen – als Startcodon dienen, allerdings mit geringerer Effizienz. Die erste Aminosäure ist aber zumeist ein – bei <a href="Bakterien" title="Bakterien">Bakterien</a> und in <a href="Mitochondrien" class="mw-redirect" title="Mitochondrien">Mitochondrien</a> <a href="N-Terminus" title="N-Terminus"><i>N</i>-fomyliertes</a> – Methionin.<sup id="cite_ref-9" class="reference"><a href="#cite_note-9"><span class="cite-bracket">[</span>9<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>Die Translation endet mit einem der drei <a href="Stopcodon" title="Stopcodon">Stop-Codons</a>, auch <a href="Translation_(Biologie)#Termination" title="Translation (Biologie)">Terminations</a>-Codons genannt. Anfangs wurden diesen Codons auch Namen gegeben – <code>UAG</code> ist <i>amber</i> (bernsteinfarben), <code>UGA</code> ist <i>opal</i> (opalfarben), und <code>UAA</code> ist <i>ochre</i> (ockerfarben) (ein Wortspiel auf den Nachnamen ihres Entdeckers Harris Bernstein).

</p><p>Während das Codon <code>UGA</code> zumeist als <i>Stop</i> gelesen wird, kann es selten und nur unter bestimmten Bedingungen für eine 21. (proteinogene) Aminosäure stehen: <a href="Selenocystein" title="Selenocystein">Selenocystein</a> (Sec). Die Biosynthese und der Einbaumechanismus von Selenocystein in Proteine unterscheiden sich stark von dem aller anderen Aminosäuren: seine Insertion erfordert einen neuartigen Translationsschritt, bei dem ein <code>UGA</code> im Rahmen einer bestimmten Sequenzumgebung und zusammen mit bestimmten Cofaktoren anders interpretiert wird. Hierfür ist außerdem eine für Selenocystein bestimmte, strukturell einzigartige tRNA (tRNA<sup>Sec</sup>) erforderlich, die bei <a href="Vertebraten" class="mw-redirect" title="Vertebraten">Vertebraten</a> auch mit zwei chemisch verwandten Aminosäuren beladen werden kann: neben Selenocystein auch <a href="Serin" title="Serin">Serin</a> oder Phosphoserin.

</p><p>Einige <a href="Archaeen" title="Archaeen">Archaeen</a> und Bakterien können daneben ein kanonisches Stopcodon <code>UAG</code> auch in eine weitere (22.) proteinogene Aminosäure übersetzen: <a href="Pyrrolysin" title="Pyrrolysin">Pyrrolysin</a> (Pyl). Sie verfügen über eine spezielle tRNA<sup>Pyl</sup> sowie ein spezifisches Enzym, diese zu beladen (Pyrrolysyl<a href="Aminoacyl-tRNA-Synthetase" title="Aminoacyl-tRNA-Synthetase">-tRNA-Synthetase</a>).

</p><p>Manche kurze DNA-Sequenzen kommen im Genom einer <a href="Art_(Biologie)" title="Art (Biologie)">Art</a> nur selten oder gar nicht vor (<a href="Nullomer" title="Nullomer">Nullomere</a>). Bei <a href="Bakterien" title="Bakterien">Bakterien</a> erweisen sich manche dieser als toxisch; auch das Codon <code>AGA</code>, welches die <a href="Aminos%C3%A4ure" class="mw-redirect" title="Aminosäure">Aminosäure</a> <a href="Arginin" title="Arginin">Arginin</a> codiert, wird in Bakterien vermieden (stattdessen wird <code>CGA</code> verwendet).<sup id="cite_ref-10" class="reference"><a href="#cite_note-10"><span class="cite-bracket">[</span>10<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Es gibt durchaus artspezifische Unterschiede in der <a href="Codonverwendung" title="Codonverwendung">Codonverwendung</a>.<sup id="cite_ref-11" class="reference"><a href="#cite_note-11"><span class="cite-bracket">[</span>11<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Unterschiede im Gebrauch von Codons bedeuten nicht unbedingt Unterschiede in der Häufigkeit verwendeter Aminosäuren. Denn für die meisten der Aminosäuren gibt es mehr als ein einziges Codon, wie die obenstehende Tabelle zeigt.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Degeneration_und_Fehlertoleranz">Degeneration und Fehlertoleranz</h2></div>

<p>Soll eine bestimmte Aminosäure codiert werden, kann oft unter mehreren Codons mit gleicher Bedeutung gewählt werden. Der genetische Code ist ein Code, bei dem mehrere Ausdrücke die gleiche Bedeutung haben, dieselbe <a href="Semantisch" class="mw-redirect" title="Semantisch">semantische</a> Einheit also durch unterschiedliche <a href="Syntax" title="Syntax">syntaktische</a> Symbole codiert werden kann. Im Vergleich zu einem Codierungssystem, bei dem jeder semantischen Einheit je ein syntaktischer Ausdruck entspricht und umgekehrt, nennt man solch einen Code <i>degeneriert</i>.

</p><p>Es hat Vorteile, dass für die circa 20 translational einzubauenden Aminosäuren über 60 Codons verfügbar sind. Dargestellt werden sie jeweils als Kombination aus drei <a href="Nukleotide" title="Nukleotide">Nukleotiden</a> mit je vier möglichen <a href="Nukleinbasen" title="Nukleinbasen">Basen</a>, sodass es 64 Kombinationen gibt. Deren jeweilige Zuordnung zu einer Aminosäure ist so, dass sehr ähnliche Codon-Variationen für eine bestimmte Aminosäure codieren. Durch die Fehlertoleranz des genetischen Codes genügen oft schon zwei Nukleotide, um eine Aminosäure sicher anzugeben.<sup id="cite_ref-12" class="reference"><a href="#cite_note-12"><span class="cite-bracket">[</span>12<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<p>Die für eine Aminosäure codierenden <a href="Basentriplett" title="Basentriplett">Basentripletts</a> unterscheiden sich meist in nur einer der drei Basen; sie haben den minimalen Abstand im Coderaum, siehe <a href="Hammingdistanz" class="mw-redirect" title="Hammingdistanz">Hammingdistanz</a> bzw. <a href="Levenshtein-Distanz" title="Levenshtein-Distanz">Levenshtein-Distanz</a>. Meist unterscheiden sich Tripletts in der dritten Base, der „wackelnden“, die bei Translationen am ehesten falsch gelesen wird (siehe <a href="Wobble-Hypothese" title="Wobble-Hypothese">„wobble“-Hypothese</a>).<sup id="cite_ref-13" class="reference"><a href="#cite_note-13"><span class="cite-bracket">[</span>13<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Für den Proteinaufbau häufig nötige Aminosäuren werden von mehr Codons repräsentiert als selten gebrauchte. Eine tiefere Analyse des genetischen Codes offenbart weitere Zusammenhänge etwa bezüglich des <a href="Molvolumen" class="mw-redirect" title="Molvolumen">Molvolumens</a> und des <a href="Hydrophober_Effekt" class="mw-redirect" title="Hydrophober Effekt">hydrophoben Effekts</a> (siehe Abbildung).

</p><p>Bemerkenswert ist auch, dass die Base in der Mitte eines Tripletts den Charakter der zugeordneten Aminosäure weitgehend angeben kann: So sind es im Falle von _ U _ hydrophobe, aber hydrophile im Falle von _ A _. Bei _ C _ sind es unpolare oder polare ohne Ladung, solche mit geladenen Seitenketten treten bei _ G _ als auch bei _ A _ auf, mit negativer Ladung nur bei _ A _ (siehe Tabelle oben). Deshalb sind Radikalsubstitutionen – der Tausch gegen Aminosäuren eines anderen Charakters – oft Folge von Mutationen in jener zweiten Position. Mutationen in der dritten Position („wobble“) bewahren dagegen oft als konservative Substitution die jeweilige Aminosäure oder zumindest deren Charakter. Da <a href="Transition_(Genetik)" title="Transition (Genetik)">Transitionen</a> (Umwandlung von Purinen bzw. Pyrimidinen ineinander, beispielsweise <a href="Cytosin" title="Cytosin">C</a>→<a href="Thymin" title="Thymin">T</a>) aus mechanistischen Gründen häufiger auftreten als <a href="Transversion" title="Transversion">Transversionen</a> (Umwandlung eines Purins in ein Pyrimidin oder umgekehrt; dieser Prozess setzt zumeist eine Depurinierung voraus), ergibt sich eine weitere Erklärung für die konservativen Eigenschaften des Codes.

</p><p>Entgegen früheren Annahmen ist die erste Codon-Position oft wichtiger als die zweite Position,<sup id="cite_ref-14" class="reference"><a href="#cite_note-14"><span class="cite-bracket">[</span>14<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> vermutlich weil allein Änderungen der ersten Position die Ladung umkehren können (von einer positiv geladenen zu einer negativ geladenen Aminosäure oder umgekehrt). Eine Ladungsumkehr aber kann für die Protein-Funktion dramatische Folgen haben. Dies übersah man bei vielen früheren Studien.

</p><p>Die sogenannte Degeneration der genetischen Codes macht es auch möglich, die genetische Information weniger empfindlich gegenüber äußeren Einwirkungen zu speichern. Dies gilt insbesondere in Bezug auf <a href="Punktmutation" title="Punktmutation">Punktmutationen</a>, sowohl für <i>synonyme</i> Mutationen (die zur gleichen Aminosäure führen) als auch für <i>nichtsynonyme</i> Mutationen, die zu Aminosäuren mit ähnlichen Eigenschaften führen.<sup id="cite_ref-MBG_15-0" class="reference"><a href="#cite_note-MBG-15"><span class="cite-bracket">[</span>15<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>Offenbar war es schon früh in der <a href="Chemische_Evolution" title="Chemische Evolution">Evolutionsgeschichte</a> hilfreich, die Anfälligkeit der Codierung gegenüber fehlerhaft gebildeten Codons zu senken. Die Funktion eines Proteins wird durch dessen Struktur bestimmt. Diese hängt von der <a href="Prim%C3%A4rstruktur" title="Primärstruktur">Primärstruktur</a> ab, der <a href="Aminos%C3%A4urensequenz" class="mw-redirect" title="Aminosäurensequenz">Sequenz der Aminosäuren</a>: wie viele, welche und in welcher Reihenfolge zu einer <a href="Peptid" title="Peptid">Peptidkette</a> verknüpft werden. Diese Angaben enthält die <a href="Basensequenz" class="mw-redirect" title="Basensequenz">Basensequenz</a> als genetische Information. Eine erhöhte Fehlertoleranz der Codierung sichert die richtige Decodierung. Wird bei einer falschen eher eine Aminosäure mit ähnlichem Charakter eingebaut, verändert dies die Protein-Funktion weniger, als wenn es eine ganz anderen Charakters wäre.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Ursprung_des_genetischen_Codes">Ursprung des genetischen Codes</h2></div>

<p>Die Verwendung des Wortes „Code“ geht auf <a href="Erwin_Schr%C3%B6dinger" title="Erwin Schrödinger">Erwin Schrödinger</a> zurück, der die Begriffe „hereditary code-script“, „chromosome code“ und „miniature code“ in einer Vortragsreihe 1943 verwendet hatte, die er 1944 zusammenfasste und als Grundlage für sein Buch „Was ist Leben?“ aus dem Jahr 1944 verwendete.<sup id="cite_ref-16" class="reference"><a href="#cite_note-16"><span class="cite-bracket">[</span>16<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Der genaue Sitz oder Träger dieses <i>Codes</i> war zu diesem Zeitpunkt noch unklar.

</p><p>Früher glaubte man, der genetische Code sei zufällig entstanden. Noch 1968 bezeichnete <a href="Francis_Crick" title="Francis Crick">Francis Crick</a> ihn als „eingefrorenen Zufall“.<sup id="cite_ref-17" class="reference"><a href="#cite_note-17"><span class="cite-bracket">[</span>17<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-18" class="reference"><a href="#cite_note-18"><span class="cite-bracket">[</span>18<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Er ist jedoch das Resultat einer strengen <a href="Optimierung" class="mw-redirect" title="Optimierung">Optimierung</a> hinsichtlich der Fehlertoleranz.<sup id="cite_ref-19" class="reference"><a href="#cite_note-19"><span class="cite-bracket">[</span>19<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Fehler sind besonders gravierend für die räumliche Struktur eines Proteins, wenn sich die <a href="Hydrophobie" title="Hydrophobie">Hydrophobie</a> einer fälschlich eingebauten Aminosäure deutlich vom Original unterscheidet. Im Rahmen einer <a href="Statistik" title="Statistik">statistischen</a> Analyse erweisen sich in dieser Hinsicht unter einer Million Zufallscodes nur 100 besser als der tatsächliche. Berücksichtigt man bei der Berechnung der Fehlertoleranz zusätzliche Faktoren, die typischen Mustern von Mutationen und Lesefehlern entsprechen, so reduziert sich diese Zahl sogar auf 1 von 1 Million.<sup id="cite_ref-20" class="reference"><a href="#cite_note-20"><span class="cite-bracket">[</span>20<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Universalität_des_Codes"><span id="Universalit.C3.A4t_des_Codes"></span>Universalität des Codes</h2></div>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Grundprinzip">Grundprinzip</h3></div>

<p>Bemerkenswert ist, dass der genetische Code für alle Lebewesen im Prinzip gleich ist, alle Lebewesen sich also der gleichen „genetischen Sprache“ bedienen.<sup id="cite_ref-21" class="reference"><a href="#cite_note-21"><span class="cite-bracket">[</span>21<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Nicht nur, dass genetische Information bei allen in der Sequenz von Nukleinsäuren vorliegt, und für den Aufbau von Proteinen immer in Tripletts abgelesen wird. Bis auf wenige Ausnahmen steht auch ein bestimmtes Codon jeweils für dieselbe Aminosäure; den gemeinhin üblichen Gebrauch gibt der Standard-Code wieder. Daher ist es möglich, in der <a href="Gentechnik" title="Gentechnik">Gentechnik</a> z. B. das <a href="Gen" title="Gen">Gen</a> für menschliches <a href="Insulin" title="Insulin">Insulin</a> in Bakterien einzuschleusen, damit diese dann das <a href="Hormon" title="Hormon">Hormonprotein</a> Insulin produzieren. Dieses von allen Organismen geteilte gemeinsame Grundprinzip der Codierung wird als „Universalität des Codes“ bezeichnet. Es erklärt sich aus der <a href="Evolution" title="Evolution">Evolution</a> so, dass der genetische Code schon sehr früh in der Entwicklungsgeschichte des Lebens ausgestaltet und dann von allen sich entwickelnden Arten weitergegeben wurde. Eine solche Generalisierung schließt nicht aus, dass sich die Häufigkeit verschiedener Codewörter zwischen den Organismen unterscheiden kann (siehe <a href="Codon_Usage" class="mw-redirect" title="Codon Usage">Codon Usage</a>).

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Varianten">Varianten</h3></div>

<p>Daneben gibt es aber auch verschiedene Varianten, die vom Standard-Code abweichen, bei denen also einige wenige Codons in eine andere als die in der <a href="#Standard-Codon-Tabelle">#Standard-Codon-Tabelle</a> angegebene Aminosäure übersetzt werden. Manche dieser Abweichungen lassen sich <a href="Taxonomisch" class="mw-redirect" title="Taxonomisch">taxonomisch</a> eingrenzen, sodass besondere Codes definiert werden können. Derart werden inzwischen schon über dreißig variante genetische Codes unterschieden.<sup id="cite_ref-GenCodes_22-0" class="reference"><a href="#cite_note-GenCodes-22"><span class="cite-bracket">[</span>22<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>Bei <a href="Eukaryoten" title="Eukaryoten">eukaryoten</a> Zellen zeigen jene <a href="Organell" title="Organell">Organellen</a>, die über ein eigenständiges <a href="Genom" title="Genom">genomisches</a> System verfügen und vermutlich von <a href="Symbiose" title="Symbiose">symbiotischen</a> Bakterien abstammen (<a href="Endosymbiontenhypothese" class="mw-redirect" title="Endosymbiontenhypothese">Endosymbionten-Theorie</a>), eigene Varianten des genetischen Codes. In <a href="Mitochondrien" class="mw-redirect" title="Mitochondrien">Mitochondrien</a> sind so für deren eigene DNA (<a href="MtDNA" class="mw-redirect" title="MtDNA">mtDNA</a>, <i>Mitogenom</i> syn. <i>Chondriom</i>) über zehn abgewandelte Formen <i>mitochondrialen Codes</i> bekannt. Diese weichen jeweils ab vom <i>nukleären Code</i> für die Erbsubstanz im <a href="Zellkern" title="Zellkern">Kern</a>, das Kern-Genom (<i>Karyom</i>). Daneben haben die in Pflanzenzellen zusätzlich vorkommenden <a href="Plastid" title="Plastid">Plastiden</a> einen eigenen Code für ihre plastidäre DNA (<a href="CpDNA" class="mw-redirect" title="CpDNA">cpDNA</a>, <i>Plastom</i>).

</p><p>Auch die <a href="Wimpertierchen" title="Wimpertierchen">Wimpertierchen</a> (Ciliophora) zeigen Abweichungen vom Standard-Code: <code>UAG</code>, nicht selten auch <code>UAA</code>, codieren für Glutamin; diese Abweichung findet sich auch in einigen <a href="Gr%C3%BCnalge" title="Grünalge">Grünalgen</a>. <code>UGA</code> steht auch manchmal für Cystein. Eine weitere Variante findet sich in der Hefe <i><a href="Candida_(Pilze)" title="Candida (Pilze)">Candida</a></i>, wo <code>CUG</code> Serin codiert.

</p><p>Des Weiteren gibt es einige Varianten von Aminosäuren, die nicht nur von <a href="Bakterien" title="Bakterien">Bakterien</a> (Bacteria) und <a href="Archaeen" title="Archaeen">Archaeen</a> (Archaea) während der Translation durch Recodierung eingebaut werden können; so kann <code>UGA</code>, wie oben beschrieben, <a href="Selenocystein" title="Selenocystein">Selenocystein</a> und <code>UAG</code> <a href="Pyrrolysin" title="Pyrrolysin">Pyrrolysin</a> codieren, im Standard-Code beidenfalls <a href="Stop-Codon" class="mw-redirect" title="Stop-Codon">Stop-Codons</a>.

</p><p>Darüber hinaus sind noch weitere Abweichungen vom Standard-Code bekannt, die oft die Initiation (Start) oder die Termination (Stop) betreffen; insbesondere in Mitochondrien ist einem Codon (Basentriplett der mRNA) öfters nicht die übliche Aminosäure zugeordnet. In der folgenden Tabelle sind einige Beispiele aufgeführt:

</p>

<caption>Abweichungen vom Standard-Code

</caption>

<th>Vorkommen

</th>

<th>Codon

</th>

<th>Standard

</th>

<th>Abweichung

</th></tr>

<tr>

<td>Mitochondrien (bei allen bis jetzt untersuchten Organismen)

</td>

<td>UGA

</td>

<td>Stop

</td>

<td>Tryptophan

</td></tr>

<tr>

<td>Mitochondrien von Säugern, <i><a href="Taufliegen" title="Taufliegen">Drosophila</a></i> und <i>S. cerevisiae</i> und Protozoen

</td>

<td>AUA

</td>

<td>Isoleucin

</td>

<td>Methionin = Start

</td></tr>

<tr>

<td>Mitochondrien von Säugern

</td>

<td>AGC, AGU

</td>

<td>Serin

</td>

<td>Stop

</td></tr>

<tr>

<td>Mitochondrien von Säugern

</td>

<td>AG(A, G)

</td>

<td>Arginin

</td>

<td>Stop

</td></tr>

<tr>

<td>Mitochondrien von Drosophila

</td>

<td>AGA

</td>

<td>Arginin

</td>

<td>Stop

</td></tr>

<tr>

<td>Mitochondrien z. B. bei <i>Saccharomyces cerevisiae</i>

</td>

<td>CU(U, C, A, G)

</td>

<td>Leucin

</td>

<td>Threonin

</td></tr>

<tr>

<td>Mitochondrien Höherer Pflanzen

</td>

<td>CGG

</td>

<td>Arginin

</td>

<td>Tryptophan

</td></tr>

<tr>

<td>Einige Arten der Pilzgattung <i>Candida</i>

</td>

<td>CUG

</td>

<td>Leucin

</td>

<td>Serin

</td></tr>

<tr>

<td><i>Eukarya</i> (selten)

</td>

<td>CUG

</td>

<td>Leucin

</td>

<td>Start

</td></tr>

<tr>

<td><i>Eukarya</i> (selten)

</td>

<td>ACG

</td>

<td>Threonin

</td>

<td>Start

</td></tr>

<tr>

<td><i>Eukarya</i> (selten)

</td>

<td>GUG

</td>

<td>Valin

</td>

<td>Start

</td></tr>

<tr>

<td><i>Bacteria</i>

</td>

<td>GUG

</td>

<td>Valin

</td>

<td>Start

</td></tr>

<tr>

<td><i>Bacteria</i> (selten)

</td>

<td>UUG

</td>

<td>Leucin

</td>

<td>Start

</td></tr>

<tr>

<td><i>Bacteria</i> (SR1 Bacteria)

</td>

<td>UGA

</td>

<td>Stop

</td>

<td>Glycin<sup id="cite_ref-23" class="reference"><a href="#cite_note-23"><span class="cite-bracket">[</span>23<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</td></tr></tbody></table>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Genetische_Codes_in_DNA-Alphabet">Genetische Codes in DNA-Alphabet</h2></div>

<p><a href="Desoxyribonukleins%C3%A4ure" title="Desoxyribonukleinsäure">DNA</a>-<a href="Sequenzdatenbank" title="Sequenzdatenbank">Sequenzdatenbanken</a> wie <a href="GenBank" title="GenBank">GenBank</a> geben auch mRNA-Sequenzen in einem historischen Konventionen entsprechenden Format an, bei dem das DNA-Alphabet verwendet wird, also T anstelle von U steht. Beispiele:<sup id="cite_ref-GenCodes_22-1" class="reference"><a href="#cite_note-GenCodes-22"><span class="cite-bracket">[</span>22<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<ul><li>Standard Code (= <b>id</b>)</li></ul>

<pre> <a href="#Umgekehrte_Codon-Tabelle">AS</a> = FFLLSSSSYY**CC*WLLLLPPPPHHQQRRRRIIIMTTTTNNKKSSRRVVVVAAAADDEEGGGG

Starts = ---M------**--*----M---------------M----------------------------

Base1 = TTTTTTTTTTTTTTTTCCCCCCCCCCCCCCCCAAAAAAAAAAAAAAAAGGGGGGGGGGGGGGGG

Base2 = TTTTCCCCAAAAGGGGTTTTCCCCAAAAGGGGTTTTCCCCAAAAGGGGTTTTCCCCAAAAGGGG

Base3 = TCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAG

</pre>

<pre> <b>id</b> = FFLLSSSSYY**CC*WLLLLPPPPHHQQRRRRIIIMTTTTNNKKSSRRVVVVAAAADDEEGGGG

</pre>

<ul><li><a href="Vertebraten" class="mw-redirect" title="Vertebraten">Vertebraten</a> Mitochondrial Code</li></ul>

<pre> AS = FFLLSSSSYY**CC<b>W</b>WLLLLPPPPHHQQRRRRII<b>M</b>MTTTTNNKKSS<b>**</b>VVVVAAAADDEEGGGG

Starts = ---<b>-</b>------**--<b>-</b>----<b>-</b>------------<b>MMM</b>M----------<b>**</b>---<b>M</b>------------

Base1 = TTTTTTTTTTTTTTTTCCCCCCCCCCCCCCCCAAAAAAAAAAAAAAAAGGGGGGGGGGGGGGGG

Base2 = TTTTCCCCAAAAGGGGTTTTCCCCAAAAGGGGTTTTCCCCAAAAGGGGTTTTCCCCAAAAGGGG

Base3 = TCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAG

</pre>

<pre> <b>id</b> = FFLLSSSSYY**CC<b><span style="color:red;">*</span></b>WLLLLPPPPHHQQRRRRII<b><span style="color:red;">I</span></b>MTTTTNNKKSS<b><span style="color:red;">RR</span></b>VVVVAAAADDEEGGGG

</pre>

<ul><li><a href="Backhefe" title="Backhefe">Hefe</a> Mitochondrial Code</li></ul>

<pre> AS = FFLLSSSSYY**CC<b>W</b>W<b>TTTT</b>PPPPHHQQRRRRII<b>M</b>MTTTTNNKKSSRRVVVVAAAADDEEGGGG

Starts = ---<b>-</b>------**--<b>-</b>----<b>-</b>--------------<b>M</b>M----------------------------

Base1 = TTTTTTTTTTTTTTTTCCCCCCCCCCCCCCCCAAAAAAAAAAAAAAAAGGGGGGGGGGGGGGGG

Base2 = TTTTCCCCAAAAGGGGTTTTCCCCAAAAGGGGTTTTCCCCAAAAGGGGTTTTCCCCAAAAGGGG

Base3 = TCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAG

</pre>

<pre> <b>id</b> = FFLLSSSSYY**CC<b><span style="color:red;">*</span></b>W<b><span style="color:red;">LLLL</span></b>PPPPHHQQRRRRII<b><span style="color:red;">I</span></b>MTTTTNNKKSSRRVVVVAAAADDEEGGGG

</pre>

<ul><li><a href="Invertebraten" class="mw-redirect" title="Invertebraten">Invertebraten</a> Mitochondrial Code</li></ul>

<pre> AS = FFLLSSSSYY**CC<b>W</b>WLLLLPPPPHHQQRRRRII<b>M</b>MTTTTNNKKSS<b>SS</b>VVVVAAAADDEEGGGG

Starts = ---M------**--<b>-</b>----<b>-</b>------------<b>MMM</b>M---------------<b>M</b>------------

Base1 = TTTTTTTTTTTTTTTTCCCCCCCCCCCCCCCCAAAAAAAAAAAAAAAAGGGGGGGGGGGGGGGG

Base2 = TTTTCCCCAAAAGGGGTTTTCCCCAAAAGGGGTTTTCCCCAAAAGGGGTTTTCCCCAAAAGGGG

Base3 = TCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAG

</pre>

<pre> <b>id</b> = FFLLSSSSYY**CC<b><span style="color:red;">*</span></b>WLLLLPPPPHHQQRRRRII<b><span style="color:red;">I</span></b>MTTTTNNKKSS<b><span style="color:red;">RR</span></b>VVVVAAAADDEEGGGG

</pre>

<ul><li><a href="Bakterien" title="Bakterien">Bakterien</a>, <a href="Archaeen" title="Archaeen">Archaeen</a> und <a href="Plastid" title="Plastid">Plastiden</a> Code</li></ul>

<pre> AS = FFLLSSSSYY**CC*WLLLLPPPPHHQQRRRRIIIMTTTTNNKKSSRRVVVVAAAADDEEGGGG

Starts = ---M------**--*----M------------<b>MMM</b>M---------------<b>M</b>------------

Base1 = TTTTTTTTTTTTTTTTCCCCCCCCCCCCCCCCAAAAAAAAAAAAAAAAGGGGGGGGGGGGGGGG

Base2 = TTTTCCCCAAAAGGGGTTTTCCCCAAAAGGGGTTTTCCCCAAAAGGGGTTTTCCCCAAAAGGGG

Base3 = TCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAG

</pre>

<pre> <b>id</b> = FFLLSSSSYY**CC*WLLLLPPPPHHQQRRRRIIIMTTTTNNKKSSRRVVVVAAAADDEEGGGG

</pre>

<p>Anmerkung: In der jeweils ersten Zeile „AS“ werden die Aminosäuren im Ein-Buchstaben-Code (siehe <a href="#Umgekehrte_Codon-Tabelle">#Umgekehrte Codon-Tabelle</a>) angegeben, wobei Abweichungen gegenüber dem Standard-Code (id) jeweils gefettet dargestellt sind (bzw. rot). In der zweiten Zeile „Starts“ zeigt <code>M</code> Initiation, <code>*</code> Termination; manche Varianten unterscheiden sich allein hinsichtlich (alternativer) <a href="Startcodon" title="Startcodon">Startcodons</a> oder <a href="Stopcodon" title="Stopcodon">Stopcodons</a>. Weitere Codes sind der frei zugänglichen Quelle zu entnehmen.<sup id="cite_ref-GenCodes_22-2" class="reference"><a href="#cite_note-GenCodes-22"><span class="cite-bracket">[</span>22<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Engineering_des_genetischen_Codes">Engineering des genetischen Codes</h2></div>

<div class="hauptartikel" role="navigation"><span class="hauptartikel-pfeil" title="siehe" aria-hidden="true" role="presentation">→ </span><i><span class="hauptartikel-text">Hauptartikel</span>: <a href="Synthetische_Biologie" title="Synthetische Biologie">Synthetische Biologie</a></i></div>

<p>Allgemein ist das Konzept von der Evolution des genetischen Codes vom ursprünglichen und mehrdeutigen genetischen Urcode zum wohldefinierten („eingefrorenen“) Code mit dem Repertoire von 20 (+2) kanonischen Aminosäuren akzeptiert.<sup id="cite_ref-24" class="reference"><a href="#cite_note-24"><span class="cite-bracket">[</span>24<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Es gibt jedoch verschiedene Meinungen und Ideen, wie diese Änderungen stattfanden. Auf diesen basierend werden sogar Modelle vorgeschlagen, die „Eintrittspunkte“ für die Invasion des genetischen Codes mit synthetischen Aminosäuren voraussagen.<sup id="cite_ref-25" class="reference"><a href="#cite_note-25"><span class="cite-bracket">[</span>25<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Siehe_auch">Siehe auch</h2></div>

<ul><li><a href="Codogener_Strang" title="Codogener Strang">Codogener Strang</a></li>

<li><a href="Epigenetischer_Code" title="Epigenetischer Code">Epigenetischer Code</a></li>

<li><a href="Genduplikation" title="Genduplikation">Genduplikation</a></li>

<li><a href="Xenobiologie" title="Xenobiologie">Xenobiologie</a></li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Literatur">Literatur</h2></div>

<ul><li>Lily E. Kay: <i>Who wrote the book of life? A history of the genetic code.</i> Stanford University Press, Stanford, Calif. 2000

<ul><li>Deutsche Ausgabe: <i>Das Buch des Lebens. Wer schrieb den genetischen Code?</i> Aus dem amerikanischen Englisch übersetzt von Gustav Roßler. Suhrkamp, Frankfurt am Main 2005, ISBN 3-518-29346-X.</li></ul></li>

<li>Rüdiger Vaas: <i>Der genetische Code. Evolution und selbstorganisierte Optimierung, Abweichungen und gezielte Veränderung</i>. Wissenschaftliche Verlagsgesellschaft, Stuttgart 1994, ISBN 3-8047-1383-1.</li>

<li>Lei Wang, <a href="Peter_G._Schultz" title="Peter G. Schultz">Peter G. Schultz</a>: <i>Die Erweiterung des genetischen Codes</i>. In: <i>Angewandte Chemie.</i> Band 117, Nr. 1, 2005, S. 34–68; <a href="https://doi.org/10.1002/ange.200460627" class="extiw external" title="doi:10.1002/ange.200460627">doi:10.1002/ange.200460627</a>.</li>

<li>Sawsan Wehbi, Andrew Wheeler, Benoit Morel, Nandini Manepalli, Bui Quang Minh, Dante S. Lauretta, Joanna Masel: <i>Order of amino acid recruitment into the genetic code resolved by last universal common ancestor’s protein domains.</i> In: <i><a href="PNAS" class="mw-redirect" title="PNAS">PNAS</a></i>, Band 121, Nr. 52, 12. Dezember 2024, S. e2410311121; <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1073/pnas.2410311121">10.1073/pnas.2410311121</a></span> (<a href="Englische_Sprache" title="Englische Sprache">englisch</a>). Daz:

<ul><li>Claudia Krapp: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.scinexx.de/news/biowissen/wie-der-genetische-code-entstand/">Evolution: Wie der genetische Code entstand – Erste Lebewesen könnten andere Aminosäuren in der DNA kodiert haben</a>. Auf: <a href="Scinexx" title="Scinexx">scinexx</a>.de vom 30. Dezember 2024.<small><br>Anmerkung: LUCA = letzter (en. last) gemeinsamer Vorfahren allen heutigen Lebens; im Gegensatz dazu: FUCA = der frühste (en. first) gemeinsame Vorfahr = das erste Lebewesen überhaupt. →Siehe <a href="Urvorfahr" title="Urvorfahr">Urvorfahr</a>, <a href="Kronengruppe" title="Kronengruppe">Kronengruppe</a>.</small></li></ul></li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weblinks">Weblinks</h2></div>

<ul><li><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ag-evolutionsbiologie.net/html/2010/evolution-of-the-genetic-code.html">Die Evolution des genetischen Codes: Neue Befunde untermauern das „stereochemische Modell“</a></li>

<li><a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.webmic.de/genet.htm">webmic.de</a></li>

<li><a rel="nofollow" class="external text" href="http://web.expasy.org/translate/">Online DNA → Aminosäure Konverter</a></li>

<li><a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.ncbi.nlm.nih.gov/Taxonomy/Utils/wprintgc.cgi?mode=c">Standard Code und Ausnahmen</a></li>

<li><a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.genecards.org/">GeneCards: Human Gene Database</a> (englisch)</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-:0-1"><span class="mw-cite-backlink">↑ <sup><a href="#cite_ref-:0_1-0">a</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-:0_1-1">b</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-:0_1-2">c</a></sup></span> <span class="reference-text">Johann Friedrich Miescher: Brief an Wilhelm His, 17. Dezember 1892 In: Miescher, Johann Friedrich: Die histochemischen und physiologischen Arbeiten, Band 1, Seite 116 f. Zitiert nach: Hans Blumenberg: Die Lesbarkeit der Welt.</span>

</li>

<li id="cite_note-2"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-2">↑</a></span> <span class="reference-text">Albrecht Kossel: Harvey Lecture. Philadelphia 7, 33 (1911/1912). Hier angeführt nach: Carsten Bresch, Rudolf Hausmann: Klassische und molekulare Genetik. 3. Auflage. Berlin, Heidelberg, New York 1972. Springer Verlag. Seite 134. Bresch selbst nahm an, dass Albrecht Kossel den Schriftvergleich „erfunden“ habe.</span>

</li>

<li id="cite_note-3"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-3">↑</a></span> <span class="reference-text">Hans Blumenberg: <i>Die Lesbarkeit der Welt.</i> Suhrkamp Verlag, Frankfurt am Main 1986. Kapitel XXII <i>Der genetische Code und seine Leser.</i> Seite 372 ff.</span>

</li>

<li id="cite_note-4"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-4">↑</a></span> <span class="reference-text"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.nature.com/articles/35006517">Gino Segré, The big bang and the genetic code</a>, Nature, Band 404, 2000, S. 437</span>

</li>

<li id="cite_note-5"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-5">↑</a></span> <span class="reference-text">Gamow, Possible relation between DNA and protein structures, Nature, Band 173, 1954, S. 318</span>

</li>

<li id="cite_note-6"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-6">↑</a></span> <span class="reference-text">Gamow, Possible mathematical relation between Deoxyribonucleic Acid and Proteins, Kong. Danske Vid. Selsk., Biolog. Meddelelser, Band 22, 1954, Nr. 3</span>

</li>

<li id="cite_note-7"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-7">↑</a></span> <span class="reference-text">F. Crick, L. Barnett, S. Brenner, R. J. Watts-Tobin, <i>General nature of the genetic code for proteins</i>, Nature, Band 192, 1961, S. 1227–1232</span>

</li>

<li id="cite_note-8"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-8">↑</a></span> <span class="reference-text">Judson, The eighth day of creation, Cold Spring Harbor Press 1996, S. 460f</span>

</li>

<li id="cite_note-9"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-9">↑</a></span> <span class="reference-text">H. Drabkin, U. RajBhandary: <i>Initiation of protein synthesis in mammalian cells with codons other than AUG and amino acids other than methionine.</i> In: <i>Molecular and Cellular Biology.</i> Band 18, Nummer 9, September 1998, S. 5140–5147; <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/9710598?dopt=Abstract">PMID 9710598</a>. <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC109099/">PMC 109099</a> (freier Volltext).</span>

</li>

<li id="cite_note-10"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-10">↑</a></span> <span class="reference-text">L. R. Cruz-Vera, M. A. Magos-Castro, E. Zamora-Romo, G. Guarneros: <i>Ribosome stalling and peptidyl-tRNA drop-off during translational delay at AGA codons.</i> In: <i>Nucleic acids research.</i> Band 32, Nummer 15, 2004, S. 4462–4468. <a href="https://doi.org/10.1093/nar/gkh784" class="extiw external" title="doi:10.1093/nar/gkh784">doi:10.1093/nar/gkh784</a>. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15317870?dopt=Abstract">PMID 15317870</a>. <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC516057/">PMC 516057</a> (freier Volltext).</span>

</li>

<li id="cite_note-11"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-11">↑</a></span> <span class="reference-text">M. dos Reis, R. Savva, L. Wernisch: <i>Solving the riddle of codon usage preferences: a test for translational selection.</i> In: <i>Nucleic acids research.</i> Band 32, Nummer 17, 2004, S. 5036–5044. <a href="https://doi.org/10.1093/nar/gkh834" class="extiw external" title="doi:10.1093/nar/gkh834">doi:10.1093/nar/gkh834</a>. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15448185?dopt=Abstract">PMID 15448185</a>. <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC521650/">PMC 521650</a> (freier Volltext).</span>

</li>

<li id="cite_note-12"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-12">↑</a></span> <span class="reference-text">U. Lagerkvist: <i>"Two out of three": an alternative method for codon reading.</i> In: <i><a href="Proceedings_of_the_National_Academy_of_Sciences" class="mw-redirect" title="Proceedings of the National Academy of Sciences">Proceedings of the National Academy of Sciences</a>.</i> Band 75, Nummer 4, April 1978, S. 1759–1762. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/273907?dopt=Abstract">PMID 273907</a>. <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC392419/">PMC 392419</a> (freier Volltext).</span>

</li>

<li id="cite_note-13"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-13">↑</a></span> <span class="reference-text">J. Lehmann, A. Libchaber: <i>Degeneracy of the genetic code and stability of the base pair at the second position of the anticodon.</i> In: <i>RNA.</i> Band 14, Nummer 7, Juli 2008, S. 1264–1269. <a href="https://doi.org/10.1261/rna.1029808" class="extiw external" title="doi:10.1261/rna.1029808">doi:10.1261/rna.1029808</a>. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18495942?dopt=Abstract">PMID 18495942</a>. <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2441979/">PMC 2441979</a> (freier Volltext).</span>

</li>

<li id="cite_note-14"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-14">↑</a></span> <span class="reference-text">Markus Fricke, Ruman Gerst, Bashar Ibrahim, Michael Niepmann, Manja Marz: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Global importance of RNA secondary structures in protein coding sequences</cite>. In: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">Bioinformatics</cite>. 7. August 2018, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1093/bioinformatics%2Fbty678">10.1093/bioinformatics/bty678</a></span> (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Genetischer+Code&rft.atitle=Global+importance+of+RNA+secondary+structures+in+protein+coding+sequences&rft.au=Markus+Fricke%2C+Ruman+Gerst%2C+Bashar+Ibrahim%2C+...&rft.btitle=Bioinformatics&rft.date=2018-08-07&rft.doi=10.1093%2Fbioinformatics%2Fbty678&rft.genre=book" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-MBG-15"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-MBG_15-0">↑</a></span> <span class="reference-text">James Dewey Watson, Tania A. Baker, Stephen P. Bell, Alexander Gann, Michael Levine, Richard Losick et al.: <cite style="font-style:italic">Molecular Biology of the Gene</cite>. 6. Auflage. Pearson/Benjamin Cummings, San Francisco 2008, ISBN 978-0-8053-9592-1, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>521<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>ff</span>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Genetischer+Code&rft.au=James+Dewey+Watson%2C+Tania+A.+Baker%2C+Stephen+P.+Bell%2C+...&rft.btitle=Molecular+Biology+of+the+Gene&rft.date=2008&rft.edition=6&rft.genre=book&rft.isbn=9780805395921&rft.pages=521ff.&rft.place=San+Francisco&rft.pub=Pearson%2FBenjamin+Cummings" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-16"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-16">↑</a></span> <span class="reference-text"><a href="Erwin_Schr%C3%B6dinger" title="Erwin Schrödinger">Erwin Schrödinger</a>: <cite style="font-style:italic">What is life? The Physical Aspect of the Living Cell</cite>. 1944 (<a rel="nofollow" class="external text" href="http://whatislife.stanford.edu/LoCo_files/What-is-Life.pdf">whatislife.stanford.edu</a> [PDF] Based on lectures delivered under the auspices of the Dublin Institute for Advanced Studies at Trinity College, Dublin, in February 1943).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Genetischer+Code&rft.au=Erwin+Schr%C3%B6dinger&rft.btitle=What+is+life%3F+The+Physical+Aspect+of+the+Living+Cell&rft.date=1944&rft.genre=book" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-17"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-17">↑</a></span> <span class="reference-text"><a href="Francis_Crick" title="Francis Crick">Francis Crick</a>: <cite style="font-style:italic">The Origin of the Genetic Code</cite> (= <cite style="font-style:italic">Journal of Molecular Biology</cite>. <span style="white-space:nowrap">Band<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>38</span>). Elsevier, 1968, <a href="Internationale_Standardnummer_f%C3%BCr_fortlaufende_Sammelwerke" title="Internationale Standardnummer für fortlaufende Sammelwerke">ISSN</a> <span style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://zdb-katalog.de/list.xhtml?t=iss%3D%220022-2836%22&key=cql">0022-2836</a></span>, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>367–79</span>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Genetischer+Code&rft.au=Francis+Crick&rft.btitle=The+Origin+of+the+Genetic+Code&rft.date=1968&rft.genre=book&rft.issn=0022-2836&rft.pages=367-79&rft.pub=Elsevier&rft.series=Journal+of+Molecular+Biology" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-18"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-18">↑</a></span> <span class="reference-text"><a href="Stefan_Klein_(Wissenschaftsautor)" title="Stefan Klein (Wissenschaftsautor)">Stefan Klein</a>: <cite style="font-style:italic">Alles Zufall: Die Kraft, die unser Leben bestimmt</cite>. 2015, ISBN 978-3-499-61596-2 (<a rel="nofollow" class="external text" href="https://books.google.de/books?id=GasUBQAAQBAJ&pg=PT117">books.google.de</a>).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Genetischer+Code&rft.au=Stefan+Klein&rft.btitle=Alles+Zufall%3A+Die+Kraft%2C+die+unser+Leben+bestimmt&rft.date=2015&rft.genre=book&rft.isbn=9783499615962" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-19"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-19">↑</a></span> <span class="reference-text">C.R. Woese: <i>On the Evolution of the Genetic Code.</i> PNAS, 1965, S. 1546–1552, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC300511/">PMC 300511</a> (freier Volltext).</span>

</li>

<li id="cite_note-20"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-20">↑</a></span> <span class="reference-text">Stephen J. Freeland, Laurence D. Hurst: <cite style="font-style:italic">Der raffinierte Code des Lebens</cite>. <a href="Spektrum_der_Wissenschaft" title="Spektrum der Wissenschaft">Spektrum der Wissenschaft</a>, Juli 2004, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>86–93</span>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Genetischer+Code&rft.au=Stephen+J.+Freeland%2C+Laurence+D.+Hurst&rft.btitle=Der+raffinierte+Code+des+Lebens&rft.date=2004-07&rft.genre=book&rft.pages=86-93&rft.pub=Spektrum+der+Wissenschaft" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-21"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-21">↑</a></span> <span class="reference-text">V. Kubyshkin, C. G. Acevedo-Rocha, N. Budisa: <cite style="font-style:italic">On universal coding events in protein biogenesis</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Biosystems</cite>. 2017, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/j.biosystems.2017.10.004">10.1016/j.biosystems.2017.10.004</a></span>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Genetischer+Code&rft.atitle=On+universal+coding+events+in+protein+biogenesis&rft.au=V.%26%2332%3BKubyshkin%2C%26%2332%3BC.+G.%26%2332%3BAcevedo-Rocha%2C%26%2332%3BN.%26%2332%3BBudisa&rft.btitle=Biosystems&rft.date=2017&rft.doi=10.1016%2Fj.biosystems.2017.10.004&rft.genre=book" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-GenCodes-22"><span class="mw-cite-backlink">↑ <sup><a href="#cite_ref-GenCodes_22-0">a</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-GenCodes_22-1">b</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-GenCodes_22-2">c</a></sup></span> <span class="reference-text"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/Taxonomy/Utils/wprintgc.cgi?mode=c#SG1">The Genetic Codes</a>, laut <a href="National_Center_for_Biotechnology_Information" title="National Center for Biotechnology Information">NCBI</a> letzte Aktualisierung: 18. November 2016; abgerufen am 25. Oktober 2017.</span>

</li>

<li id="cite_note-23"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-23">↑</a></span> <span class="reference-text">J. H. Campbell, P. O’Donoghue u. a.: <i>UGA is an additional glycine codon in uncultured SR1 bacteria from the human microbiota.</i> In: <i><a href="Proceedings_of_the_National_Academy_of_Sciences" class="mw-redirect" title="Proceedings of the National Academy of Sciences">Proceedings of the National Academy of Sciences</a>.</i> Band 110, Nummer 14, April 2013, S. 5540–5545. <a href="https://doi.org/10.1073/pnas.1303090110" class="extiw external" title="doi:10.1073/pnas.1303090110">doi:10.1073/pnas.1303090110</a>. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/23509275?dopt=Abstract">PMID 23509275</a>. <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3619370/">PMC 3619370</a> (freier Volltext).</span>

</li>

<li id="cite_note-24"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-24">↑</a></span> <span class="reference-text">Nediljko Budisa: <cite class="lang" lang="en" dir="auto" style="font-style:italic">The book at the Wiley Online Library</cite>. Wiley-VCH-Verlag, Weinheim 2005, ISBN 978-3-527-31243-6, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1002/3527607188">10.1002/3527607188</a></span> (englisch).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Genetischer+Code&rft.au=Nediljko+Budisa&rft.btitle=The+book+at+the+Wiley+Online+Library&rft.date=2005&rft.doi=10.1002%2F3527607188&rft.genre=book&rft.isbn=9783527312436&rft.place=Weinheim&rft.pub=Wiley-VCH-Verlag" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-25"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-25">↑</a></span> <span class="reference-text">V. Kubyshkin, N. Budisa: <cite style="font-style:italic">Synthetic alienation of microbial organisms by using genetic code engineering: Why and how?</cite> In: <cite style="font-style:italic">Biotechnologie Journal</cite>. 12. Jahrgang, 2017, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>1600097</span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1002/biot.201600097">10.1002/biot.201600097</a></span>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Genetischer+Code&rft.atitle=Synthetic+alienation+of+microbial+organisms+by+using+genetic+code+engineering%3A+Why+and+how%3F&rft.au=V.%26%2332%3BKubyshkin%2C%26%2332%3BN.%26%2332%3BBudisa&rft.btitle=Biotechnologie+Journal&rft.date=2017&rft.doi=10.1002%2Fbiot.201600097&rft.genre=book&rft.pages=1600097&rft.volume=12.+Jahrgang" style="display:none"> </span></span>

</li>

</ol>

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Normdaten (Sachbegriff): <a href="Gemeinsame_Normdatei" title="Gemeinsame Normdatei">GND</a>: <span class="-print"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://d-nb.info/gnd/4156624-5">4156624-5</a></span> </div>

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